Welk aminozuur stabiliseert de tertiaire structuur van een eiwit?
Welk aminozuur stabiliseert de tertiaire structuur van een eiwit?

Video: Welk aminozuur stabiliseert de tertiaire structuur van een eiwit?

Video: Welk aminozuur stabiliseert de tertiaire structuur van een eiwit?
Video: Marcos Eberlin vs Marcelo Gleiser | De oorsprong van het leven op aarde 2024, Mei
Anonim

Deze interacties worden mogelijk gemaakt door te vouwen naar de eiwitketen om de verre aminozuren dichter bij elkaar te brengen. 2. Tertiaire structuur wordt gestabiliseerd door disulfidebindingen, ionische interacties, waterstofbruggen , metaalbindingen en hydrofobe interacties.

Precies, welke interacties stabiliseren de tertiaire structuur van een eiwit?

Een belangrijke kracht die de tertiaire structuur stabiliseert, is de hydrofobe interactie tussen niet-polaire zijketens in de kern van het eiwit. Bijkomende stabiliserende krachten omvatten elektrostatische interacties tussen ionische groepen met tegengestelde lading, waterstofbruggen tussen polaire groepen en disulfide obligaties.

Je kunt je ook afvragen, welk van deze aminozuren is betrokken bij covalente binding die de tertiaire structuur van veel eiwitten stabiliseert? Net als bij disulfidebruggen, deze waterstofbruggen kan twee delen van een keten samenbrengen die qua volgorde op enige afstand van elkaar verwijderd zijn. Zoutbruggen, ionische interacties tussen positief en negatief geladen plaatsen op zijketens van aminozuren, helpen ook om de tertiaire structuur van een eiwit te stabiliseren.

Als we dit in overweging nemen, hoe beïnvloeden aminozuren de tertiaire structuur van een eiwit?

Zodra de niet-polaire aminozuren hebben de niet-polaire kern van de gevormd eiwit , zwakke van der Waals-krachten stabiliseren de eiwit . Verder kunnen waterstofbruggen en ionische interacties tussen de polaire, geladen aminozuren bijdragen aan de tertiaire structuur.

Hoe wordt de tertiaire structuur van een eiwit behouden?

Uitleg: Tertiaire structuur wordt gestabiliseerd door meerdere interacties, met name functionele zijketengroepen waarbij: waterstofbruggen , zoutbruggen, covalent Disulfide verbindingen en hydrofobe interacties.

Aanbevolen: